1、蛋白质溶解度越高说明什么蛋白质溶解度越高越好。蛋白质经蛋白酶分解成氨基酸,再经氧化分解,可释放能量,满足人体日常所需,能修复肝细胞,促进肝细胞再生 。
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2、请教:蛋白溶解度测定方法7
、蛋白质溶解度(PS)的测定方法
1.0
试剂:
氢氧化钾(KOH)0.2%,相当于0.042mol/L,PH=12.5
其他试剂为凯式定氮所需的标准试剂.
称取2.8734gKOH,置于容量瓶中,溶解于水,稀释至1000ml.
2.0
测定步骤
2.1
称取1.5g大豆饼粕粉(过60目筛)于250ml烧杯中,加入75ml的0.2%KOH溶液（花生粕用0.03%KOH溶液）,在磁力搅拌器上搅拌20min.
2.2
在搅拌20min后,将30～50ml液体转移至离心管,用每分转速2700转,离心10min.
2.3
吸取15ml上清液,用凯氏定氮法测定其中蛋白质含量,其量相当于0.3g的原样本.
3.0
结果计算:
蛋白质溶解度%=
×100%
注意：样本粒度大小对蛋白质溶解度有影响，因此，当比较不同大豆饼、粕样本时，要请注意它们的颗粒大小应是可比较的 。还应请注意控制在0.2%KOH溶液中的搅抖时间 ， 在各种情况下，搅抖时间应一致 。
豆粕PS＞85%为过生，PS＜70%时 ， 则为过熟
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3、解释大豆蛋白的溶解性以及pH值对大豆蛋白溶解性的影响 。当浸提pH超过等电点，豆粕中的蛋白质溶解度随pH的升高而增大，达到pH7时溶解度突增 ， 达到pH12时蛋白质溶解度趋于最大 。
但在实际生产中一般采用pH7～9，这是因为当pH大于9时会使碱性太强而引起脱氨、脱羧、肽键断裂 ， 又会发生“胱赖反应”，把氨基酸转变为有毒的化合物，而且影响产品风味，丧失食用价值 。
另外，pH过高，酸沉时用大量的盐酸 ， 会使产品中的盐分增加，存在大量氯化钠的情况下即使达到等电点pH，蛋白质也不会沉淀，反而使蛋白质溶解，既浪费了酸碱，又不利于产品的质量和蛋白的功能性，也影响产品的得率 。所以将浸提蛋白的pH控制在7～9范围内比较合适 。
扩展资料：
蛋白质溶解度的大小受到一些条件如pH值、离子强度、温度、溶剂类型等的影响 。蛋白质的溶解度在等电点时通常是最低的，pH值在高于或低于等电点时，蛋白质所带的净电荷为负电荷或正电荷，其溶解度均增大 。蛋白质的溶解度在pI时虽然是最低的，但是对不同的蛋白质 ， 还是有一定差异的 。
一些蛋白质如酪蛋白、大豆蛋白在等电点时几乎不溶，而乳清蛋白在等电点时的溶解度仍然很好 。对于溶解性随pH值变化大的蛋白质，通过改变介质的酸碱度对其进行相应的提取、分离是十分方便的；而对于溶解性随pH值变化不大的蛋白质，则需要通过其他的方式才能达到分离、提纯的目的 。
参考资料来源：百度百科-蛋白质溶解度
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4、蛋白质溶解度指的是什么?蛋白质溶解度 ： 在一定的氢氧化钾溶液中溶解的蛋白质质量占试样中总蛋白质量的百分数 。通常采用氮溶解指数（NSI）和蛋白质分散指数（(PDI)来表示 。
原理： 用一定浓度的氢氧化钾溶液提取试样中的可溶性蛋白质，在催化剂作用下用浓硫酸将提取液中可溶性蛋白质的氮转化为硫酸铵 。加入强碱进行蒸馏使氨逸出，用硼酸吸收后 ， 再用盐酸滴定测出试样中可溶性蛋白质含量；同时，测定原始试样中粗蛋白质含量，计算出试样的蛋白溶解度 。
蛋白质溶解度 在一定的氢氧化钾溶液中溶解的蛋白 质质量占试样中总蛋白质量的百分数 。
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5、蛋白质在等电点时是否溶解度很小?在等电点时 ， 蛋白质分子以两性离子形式存在，其分子净电荷为零(即正负电荷相等)，此时蛋白质分子颗粒在溶液中因没有相同电荷的相互排斥，分子相互之间的作用力减弱 ， 其颗粒极易碰撞、凝聚而产生沉淀，所以蛋白质在等电点时，其溶解度最小 ， 所以最易形成沉淀物 。
不同蛋白质，其分子中的自由羧基与自由氨基的数目是不相同的，同时其他可解离的基团数目也不相同 ， 这样不同蛋白质在同一PH条件下，由于静电荷不同，在同一电场中移动的方向，因此可以相互分离 。蛋白质在等电点时溶解度最小，易于沉淀 。
在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，所带净电荷为零，呈电中性 ， 此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点 。各种氨基酸在其等电点时，溶解度最小，因而用调节等电点的方法 ， 可以分离氨基酸的混合物 。
蛋白质（protein）是生命的物质基?。怯谢蠓肿樱?是构成细胞的基本有机物 ， 是生命活动的主要承担者 。没有蛋白质就没有生命 。氨基酸是蛋白质的基本组成单位 。
它是与生命及与各种形式的生命活动紧密联系在一起的物质 。机体中的每一个细胞和所有重要组成部分都有蛋白质参与 。蛋白质占人体重量的16%-20% ， 即一个60kg重的成年人其体内约有蛋白质9.6~12kg 。
【蛋白质溶解度,蛋白质溶解度越高说明什么】不在等电点情况下 ， 由于蛋白质带有正电荷或者负电荷，因此由于相同电荷相互排斥 ， 蛋白质在溶液中能维持稳定溶解环境 。等电点时，蛋白质不含有电荷，会由于没有互相排斥作用而沉淀下来 。
